Effect of high pressure on solubility and digestibility of legume proteins

Proteins of bean, lupin, and pea were treated by high hydrostatic pressure of 200, 300, 400, 600 and 700 MPa. The pressure-induced changes were compared to those caused by temperature. The solubility of proteins pressured at 200 MPa decreased compared to control samples. It was increasing with the increase of pressure, reaching its maxima at 300 MPa for pea and at 600 MPa for bean and lupin, after which the solubility decreased. IR spectra of Amide I showed the highest differences for the bean protein pressured at 600 MPa. The ratios of band intensities of Amide I or Amide II to the band at 1450 cm-1 showed different tendency of changes in pressure- and heat-treated proteins. Pressure-induced protein digestibilities were higher only for bean proteins, being probably dependent on the degradation of 40 and 60 kDa protein fractions. The trypsin-resistant high molecular weight fractions were formed in heat-treated proteins.

Białka fasoli, grochu i łubinu poddawano presuryzacji dawką 200,300,400,600 i 700 MPa. Zachodzące zmiany odnoszono do zmian termicznych. Rozpuszczalność białek presuryzowanych dawką 200 MPa obniżała się w porównaniu z próbką kontrolną (tab. 2). Przy wzrastających dawkach ciśnienia wartość ta wzrastała, osiągając maksimum przy dawce 300 MPa dla grochu, 600 MPa dla fasoli i łubinu, po czym obniżała się. Widma IR Amidu I wykazały największe różnice w białku fasoli presuryzowanym dawką 600 MPa (rys. 3). Stosunek intensywności pasm Amidu I i II do pasma przy 1450 cm-1 wykazał inny kierunek zmian w białkach presuryzowanych niż w ogrzewanych (tab. 4). Strawność białek presuryzowanych (tab. 3) była wyższa tylko w białku fasoli, co prawdopodobnie zależało od degradacji frakcji o ciężarze cząsteczkowym 40 i 60 kDa (rys. 2). W białku ogrzewanym powstawały frakcje wysokocząsteczkowe nietrawione trypsyną.